Aod 9604 gehört zu den Themen, bei denen die Details mehr zählen als die Schlagzeilen. Diese Seite bündelt Hintergrund, Wirkmechanismen und die praktischen Punkte, die am häufigsten gefragt werden.
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== Biosynthese == Die Biosynthese von LL-37 ist ein mehrstufiger Prozess. Es wird durch das CAMP-Gen auf Chromosom 3 codiert. Dieses Gen besteht, wie auch die Cathelicidin-Gene anderer Säugetiere, aus vier Exons. Die antimikrobielle Aktivität wird durch das hypervariable Exon 4 codiert, während die Exons 1 bis 3 eine Signalpeptidsequenz und die darauf folgende Cathelin-Domäne codieren. Primär wird ein Präpropeptide synthetisiert und in den Granula neutrophiler Granulozyten oder anderer Zellen gespeichert. Nach Freisetzung dieser biologisch inaktiven Propeptide werden sie enzymatisch durch Elastase oder andere Proteinasen in ein Cathelin und ein C-terminales antimikrobielles Peptid, das aus 37 Aminosäuren bestehende LL-37, gespalten. Im Einbuchstabencode lautet die Peptidsequenz von LL-37 LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES.
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur == Zanetti M: The role of cathelicidins in the innate host defenses of mammals. In: Curr Issues Mol Biol. 7. Jahrgang, Nr. 2, Juli 2005, S. 179–96, PMID 16053249 (englisch, horizonpress.com [PDF]).
Quellen: de.wikipedia.org
Adiponektin (auch als GBP-28, apM1, AdipoQ und Acrp30 bezeichnet) ist ein Peptidhormon, das in den Fettzellen beim Menschen und bei Tieren gebildet wird. Es reguliert zusammen mit anderen Adipokinen (Fettgewebshormone) wie Leptin, sowie dem Insulin und anderen Hormonen das Hungergefühl und die Nahrungsaufnahme. Es moduliert die Wirkung des Insulins an den Fettzellen.
Quellen: de.wikipedia.org
== Struktur == Adiponektin besteht aus 244 Aminosäuren und bildet Trimere, Hexamere, oder auch 12-18-mere. Es ist kollagenähnlich aufgebaut und enthält die Untereinheiten 'collagen-like' (66 aa) und den Komplementfaktor C1q (107 aa).
Quellen: de.wikipedia.org
== Regulation und Wirkung == Sind die Fettzellen voll, wird wenig Adiponektin produziert. Sind sie leer, wird die Produktion gesteigert. Übergewichtige haben einen niedrigen Adiponektin-Spiegel, was die Wirkungen von Insulin abschwächt. Ein niedriger Spiegel von Adiponektin erhöht im Zusammenspiel mit genetischen Faktoren das Risiko von Diabetes mellitus und führt zugleich oft schon lange vor der Entdeckung der Zuckerkrankheit zu Gefäßschädigungen. Beim metabolischen Syndrom gilt Adiponektin als Verlaufparameter (Normalwert beim Menschen: über 10 µg/l). Adiponektin wirkt der Ausbildung einer Atherosklerose (antiatherogen) entgegen und entzündungshemmend (antiinflammatorisch). Menschen mit einem hohen Adiponektinspiegel sind vor Diabetes geschützt. In Tierversuchen wird bei hohen Gaben von Adiponektin der Abbau von Fett beschleunigt. Frauen mit erhöhten Plasmaspiegeln von Adiponektin haben ein erhöhtes Risiko, eine Demenzerkrankung zu entwickeln.
Quellen: de.wikipedia.org
Bradykinin ist ein Peptid- und Gewebshormon der Kinin-Gruppe. Es handelt sich um ein vasoaktives, d. h. blutgefäßveränderndes, Oligopeptid, das aus neun Aminosäuren besteht und ähnlich wie Histamin wirkt. Bei Entzündungen oder Verletzungen ist es an der Schmerzempfindlichkeitssteigerung an der betroffenen Körperstelle beteiligt. Infolge seiner spezifischen Bindung an Rezeptoren im Gefäßendothel, verursacht es eine Tonusänderung der glatten Muskulatur (abhängig vom Wirkort), erhöht die Permeabilität des Gefäßes und verursacht Schmerz.
Quellen: de.wikipedia.org
== Struktur == Die Primärstruktur des Bradykinin besteht aus 9 Aminosäure-Resten (H2N-Arg–Pro–Pro–Gly–Phe–Ser–Pro–Phe–Arg-COOH) mit der Summenformel C50H73N15O11 und einer Molekülmasse von 1060,22 Da.
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